Kensa to Gijyutsu Volume 10, Issue 9 （September 1982）

検査と技術 10巻9号（1982年9月発行）

Japanese English

技術講座血液

ヘモグロビンA_I 老籾宗忠 ¹ ¹神戸大学医学部第二内科 pp.793-798

発行日 1982年9月1日 Published Date 1982/9/1

DOI https://doi.org/10.11477/mf.1543202575

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Abstract 文献概要
1ページ目 Look Inside

　1968年Rahbarらにより糖尿病患者のヘモグロビン（Hb）には，電気泳動上majorHbであるHbA_IIに対し，fast moving Hbが増加していることが指摘され，fast HbあるいはHbA_Iと称されている．またこのfast HbはHbのβ鎖のN末端valine，あるいはα，β鎖ともにlysineのε-amino基にグルコースがシッフ（chiff）塩基結合し，さらにはアマドリ（Amadori）転位してケトアミンを形成することから^1），glycosylated Hbとも称されている．

　このシッフ塩基結合は可逆的なゆるい結合であり，アマドリ転位生成物であるケトアミンは不可逆性の強固な結合である（図1）．さらにカラムクロマトグラフによる分析上，HbA_IはHbA_I a，b，c，d，eに分けられるが，d，eはごく微量であり，現在はa，b，cが注目されている，そのうちでも量的にHbA_Iの大半を占めるHbA_ICがHbA_I変動の主体をなしている．このHbA_Iはグルコースの有無を除けば構造上HbA_IIと差がないため，その分析法は主としてグルコースが結合することにより，HbA_IIに比べて陰性に荷電することを利用したものが多い．