免疫抑制酸性蛋白

　IAPとはImmuno-suppressive acid protein（免疫抑制酸性蛋白）の略で，1977年石田らが，担癌マウス血清中に免疫抑制活性を有する等電点pI 3.0〜3.4，分子量57,000の酸性蛋白の存在を見い出し，IAPと名づけたものである．さらに，担癌ヒト血清中および癌性腹水中にも同様の活性をもつpI 3.0〜3.4，分子量59,000の酸性蛋白が証明され，癌関連蛋白として注目を集めている．癌患者の腹水から精製されたIAPはα₁酸性糖蛋白（α₁-acid glycoprotein；α₁ AG）と物理化学的に極めて類似し，さらに免疫学的にもα₁ AGと同一の抗原性を有することが確認されている．しかし，IAPの精製過程でDEAEセルロースカラムクロマトグラフィーを行うと，正常ヒト血清の酸性蛋白はpI 3.1のピークが主であるのに対し，癌患者ではpI 3.0に主なピークが認められ，両者には明らかな差が認められる．

　癌患者の腹水から精製したIAPと正常のα₁ AGを比較すると，①等電点（α₁ AG：3.1，IAP：3.0），②糖含量（α₁AG：41.5％，IAP：31.5％），③分子量（α₁ AG：48,000，IAP：50,000）の3点で明らかに両者は相違する．特に糖含量については，IAPでラクトース，マンノースが少なく，シアル酸は正常α1 AGの約半分と低いことが確かめられており，現在ではIAPは糖鎖不全を伴ったα1 AGと定義されている．