甘味タンパク質ソーマチンと甘味受容体との応答特性

●甘味タンパク質ソーマチン

　ソーマチン（タウマチン）は西アフリカ原産の植物の果実から抽出される207個のアミノ酸残基からなる一本鎖タンパク質である。ヒトの甘味閾値は50nMであり，ショ糖に比べてモル比で10万倍と非常に強い甘味を呈する。ソーマチンには五つのバリアントが存在し，ソーマチンⅠ，Ⅱが構成成分の大半を占める。結晶化のモデルタンパク質としても用いられ，筆者らも近年，1Åの高分解能でソーマチンの構造を決定することに成功した。ソーマチンは三つのドメインからなる（図1）。ドメインⅠは典型的な11個のβ-ストランドで構成され，残りの二つのドメインはジスルフィド結合に富むドメインⅢとドメインⅡからなる^1）。筆者らは酵母の発現系を用いて部位特異的変異体を作製しソーマチンの甘味発現部位について解析を行い，クレフト部位を含む面に存在する複数の塩基性アミノ酸残基，とりわけ67番目のリジン残基，82番目のアルギニン残基がソーマチンの甘味発現に重要な役割を果たすことを明らかにした^2）。