SUMO修飾による核構造モジュレーションと細胞のがん化

　SUMO（small ubiquitin related modifier）は，ユビキチン類似の構造を持つタンパク質で，ヒトにおいては少なくとも三つのパラログ（SUMO1-3）が存在する。SUMOはE1（活性化酵素），E2（結合酵素），E3（リガーゼ）による段階的反応により，別のタンパク質のリジン残基とSUMOのC末端がイソペプチド結合する。これをSUMO修飾と呼ぶ（図）^1,2）。SUMO修飾は，脱SUMO化酵素SENPファミリーによって基質タンパク質から外すことも可能で，これにより基質タンパク質の機能を可逆的に制御できる。近年，SUMO1やE2酵素，SENPのノックアウトマウスやSUMO-E3の発現量の少ない（hypomorphic）マウスの解析から，核構造や染色体の動態制御にSUMO修飾が関わることが明らかとなりつつある。以下では，核内構造体の中で，PMLボディーPML（promyelocytic leulemia）と核膜孔，クロマチンに着目して，それぞれの構造体の制御とSUMO修飾の役割を，特に細胞のがん化に関連した最近の論文の中から解説する。