（3）異常ヘモグロビン

はじめに

　ヘモグロビン（hemoglobin；Hb）はα鎖と非α鎖（β，γ，δ）グロビンがそれぞれヘムと結合し会合して四量体（テトラマー）を形成した赤色の複合蛋白である．赤血球中の大部分はHbで占められており，その組成は正常人で，HbA（α₂，β₂，約90％），HbA₂（α₂δ₂，約3％），HbF（α₂γ₂，約1％）のほか，HbAが糖と結合したHbA₁（HbA_1c）である．これらHbを構成するグロビンのアミノ酸配列上の1個のアミノ酸が他のアミノ酸に置換されたHbが異常Hbである．またα鎖と非α鎖間の合成不均衡が原因のサラセミア症，特にα鎖の合成が抑制されたαサラセミア症患者の血中にみられるβ鎖やγ鎖が四量体を形成したHbH（β₄）やHb Bart's（γ₄）も異常Hbに数えられる．これらの異常Hbは，無症状なものから溶血性貧血，チアノーゼ，多血症など多様な臨床症状を呈する．

　異常Hbはアミノ酸置換のため正常Hbとの間に電気的差異を生ずるので，その検索に電気泳動法が応用される．これには支持体の種類により，①セルロースアセテート（CA）膜電気泳動，②寒天ゲル電気泳動，③殿粉ゲル電気泳動や，④アンホライトを含むポリアクリルアミドゲルで等電点差を利用して分画する等電点電気泳動などがある．またアミノ酸の置換によって起こるHb分子の不安定化を検索する⑤イソプロパノール沈殿試験や，⑥熱不安定性試験などがある．