白内障水晶体の乳酸脱水素酵素アイソザイムについて

Studies on Lactic Acid Dehydrogenase (LDH) Isozyme Pattern in Cataract Lens

緒言

　Markert Møller^1）が1959年に，生体内である反応を触媒する酵素が，蛋白分子構造の上から物理化学的諸性状を異にする一群の酵素群から成る場合があることを指摘して，酵素化学の分野にアイソザイムの概念を導入した。それ以来，多くの動物臓器にアイソザイムが多数見出され，アイソザイムの解析は生化学の領域のみならず臨床医学^2）の分野にもその応用が試みられ，診断や予後の判定に重要な役割を演ずるようになつた。

　アイソザイムの存在が明らかにされてから，最もよく研究されたのは，乳酸脱水素酵素（LDH）であり，酵素化学的にはLDHは二つの異なるsubunit （monomer）から成り，分子的ハイブリットによりtetramerを形成することにより5種のアイソザイムが存在し，それぞれLDH1,LDH2,LDH3,LDH4,LDH5と名付けられている。各subunitのペプチド鎖は，それぞれDNAから異なつた遺伝的支配を受けて生合成されているものであり，Shaw Barto^3）はシロアシマウス（peromyscus maniculatus）のLDHアイソザイムパターンに遺伝的変異のあることに気付き，ポリペプチド鎖の形成が常染色体の遺伝子で支配され，メンデル型遺伝を示すことを推定した。

Cataractous crystalline lenses have been ana-lysed as to the activity of lactic dehydrogenase(LDH) and its isozyme patterns by means of agar-gel electrophoresis. The LDH activity was consistently higher in the lens than in the se-rum in the same subject. While the LDH acti-vity value in the serum lay within a certain range, the value in the cataractous lens show-ed wide fluctuations. No definite correlation was observed between the LDH value in the lens and the type or intensity of the lens opacity.

The LDH isozyme pattern of the crystalline lens showed two major peaks at LDH 3 and L DH 5 each.