アルドラーゼ

異常値の出るメカニズムと臨床的意義

　アルドラーゼ（aldolase：ALD）は分子量150kDの四量体蛋白であり，嫌気性解糖系酵素の一つである．ALDは六炭糖であるフルクトース-1,6-ニリン酸（FDP）を二分子の三炭糖，ジヒドロキシアセトンリン酸とD-グリセルアルデヒド-3-リン酸に，フルクトース-1-リン酸（FIP）をジヒドロキシアセトンリン酸とD-グリセルアルデヒドに分解する^1,2）．

　ALDには免疫学的に異なるA（筋）型，B（肝）型およびC（脳）型の3種類のアイソザイムが存在する．A型はFDPに高い親和性を有し，嫌気性解糖におけるエネルギー産生に適しており，解糖の盛んな組織に多く含まれる．一方，B型はFDPおよびFIPの両者に高い親和性をもつため糖新生に適している．また，C型はA型とB型の中間の性質を有する^1,2）．