IgEの性状と検査

IgEの構造と機能

　免疫グロブリンE（IgE）は，ヒトのアレルギー反応に関与するレアギン抗体として1966年石坂らにより発見された．

　IgEは分子量196,000，沈降定数8Sで，fast-γ₁域に泳動され，12％にも及ぶ多量の糖質を含有し，単位分子は1対のL鎖（κ鎖またはλ鎖）と1対のε鎖から成っている．IgE骨髄腫蛋白について，とくにその構造が明らかにされつつある．すなわち，ε鎖は550個のアミノ酸残基から成り，多数のメチオニンを含むのが特徴である．またε鎖は図に示すように，IgMのμ鎖と同様に1つの可変部（Vε）と4つの不変部（Cε 1，Cε 2，Cε 3，Cε 4）の5つのドメインを有する．ε鎖は15個のhalf-cysteinsを含有し，そのうちの10個はそれぞれのドメインの鎖内SS結合を形成し，また1個は対応するL鎖と2個はCε 2をはさんで対応するε鎖と鎖間SS結合を形成している．残りの2個のhalf-cysteinsはCε 1ドメインをはさんで鎖内SS結合を作っている．