プロリン異性化

　タンパク質はアミノ酸同士のペプチド結合が連なることにより形成されているが，グリシンを除くアミノ酸は不斉炭素を持っているため，ペプチド結合は理論上，シス体とトランス体の両方をとることができる。しかし，通常はエネルギー的に安定なトランス体をとっており，シス体はほとんどみられない。例外的に，プロリンとそのN末側のアミノ酸間のペプチド結合は，シス体とトランス体の両方が存在する。

　プロリン異性化酵素は，プロリンのシス-トランス異性化を触媒することで細胞内の様々な機能を調整している酵素であり，多くの病態との関連も指摘されている。