プレクチンを中心としたタンパク質間相互作用

　プレクチンはデスモプラキン，エンボプラキン，エピプラキンとともにプラキンファミリーに属するタンパク質で，約200nmの長さのダンベル状を呈している。分子内ドメイン構造としては，N末からカルポニンタイプのアクチン結合ドメイン，プラキンドメイン，ロッドドメイン，C末にはプレクチンリピートと呼ばれる六つのリピートドメインが見られる。

　プレクチンは様々な細胞や組織に発現し，いろいろな細胞骨格タンパク質と結合し，おもに細胞骨格間をつなぐクロスリンカーとして働いている。これ以外にもプレクチンは多種多様なタンパク質と時間的あるいは空間的な特異性をもって結合する。ここではプレクチンと結合する1）細胞骨格タンパク質，2）細胞膜あるいは細胞膜裏打ちタンパク質，3）オルガネラの構成タンパク質，4）シグナル分子の具体例を挙げ，それぞれにおけるプレクチン結合の生理的意義について述べる。