タンパク質間相互作用におけるアシル化の役割

　タンパク質の翻訳後修飾の中に様々な鎖長の脂肪鎖をもつ疎水基による修飾（アシル化）がある。代表的なアシル化にはN末端のミリスチル化，システイン残基の側鎖のパルミチル化，C末端のイソプレニル化があるが，それぞれ修飾に関与する酵素は異なることが知られている。これらに共通した性質は疎水性であり，その特徴的な性質によりタンパク質と細胞膜などの脂質との相互作用に関与すると考えられるが，様々な脂肪鎖がどのように使い分けられ，どのような生理機能をもつのかはまだ不明な点が多い。特にシグナル伝達系タンパク質やウイルスタンパク質が多くアシル化を受け，最近明らかになってきた細胞膜上のラフト構造との関わりも指摘されていることから，活発な研究が進められている。