IgGの糖鎖異常

　IgGには，おのおののH鎖のN末端から297番目のアスパラギン残基（Asn297）に結合した2本の複合型糖鎖が存在する（図1）．木幡らのグループによりこの糖鎖の構造解析が行われ，健常人のIgGでは，シアル酸が欠損し，末端にガラクーナル抗体を利用したイムノアッセイが2,3のグループから提出されている．われわれもN-アセチルグルコサミン特異的レクチンであるPVLを利用したELISA法を試み，RAと健常人との間に顕著な差を検出しえた．IgGのPVL反応性は，RAの炎症活動性の指標であるCRPと平行して変動したが，CRP陰性群でも健常人と比較すると高値であった^4）．この系を利用して，この興味ある現象の原因と意義について，さらに解析を進めている．