5）Creutzfeldt-Jakob病の分子病理

Molecular pathology of Creutzfeldt-Jakob disease.

はじめに

　Creutzfendt-Jakob病（CJDと略），Kuru病，Gerstmann-Sträussler症候群（GSSと略）は現在のところ，異常なプリオン蛋白（PrP^Sc）が蓄積し中枢神経系の機能を障害することからプリオン病と呼ばれている。もともと，プリオン（prions）という言葉は，蛋白質より構成される感染因子という意味で提唱され^1），その主な構成蛋白が，プリオン蛋白（PrP）と呼ばれている。プリオン蛋白は，ヒトでは253コのアミノ酸で構成されており^2），プリオン蛋白の遺伝子は，第20番染色体上に存在するsingle copy geneである^3）。つまり，正常人のすべてのヒトが，プリオン蛋白遺伝子を一つの体細胞に2コピーもち，正常型プリオン蛋白（PrP^c）を産生している。

Prions are infections agents of Creutzfeldt-Jakob disease proposed by Prusiner. The major component of prion is a proteinase-resistant prion protein (PrP^sc). PrP is encoded in normal human genome (chromosome 20), normal person have a proteinase-sensitive prion protein (PrP^c). Molecular difference between PrP^Sc and PrP^c is still unknown, but is postulated to be post-translational conformational changes. The protein only theory presented PrP dimer hypothesis in prion replication. A PrP^Sc molecule might combine with a PrP^c molecule to produce a PrP^Sc/PrP^c heterodimer that is subsequently transformed into 2 PrP^Sc molecules.