エンドキニンA，B，C，Dの構造と由来

　●タキキニンペプチドとその受容体

　タキキニンペプチドとはサブスタンスP（SP）を代表とするペプチドの総称である。SPは11個のアミノ酸からなるタキキニンペプチドで，そのアミノ酸配列はArg-Pro-Lys-Pro-Gln-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met-NH2であることが1971年に報告された。このタキキニンペプチドの構造的特徴は，C末端領域にPhe-X-Gly-Leu-Metのアミノ酸配列を有し，C末端がアミド化されNH2となっていることである。哺乳類におけるタキキニンペプチドとしては，1983年に新たにニューロキニンA（NKA）およびニューロキニンB（NKB）が報告され，合計3種類のタキキニンペプチドが知られようになった。NKAとNKBは10個のアミノ酸からなり，両者のC末端領域のXの位置にはPheの代わりにValが存在することが特徴である。従って，NKAとNKBの機能的差異はN末端領域に存在する5個のアミノ酸に由来といえる。近年，これら三つのペプチドを産生する遺伝子が同定され，SPとNKAはTAC1（PPTA）遺伝子にコードされ，NKBはTAC3（PPTB）遺伝子にコードされていることが明らかとなった。また，これら三つのペプチドは3種類の膜7回貫通代謝型受容体に結合し，SPはニューロキニン1受容体（NK1R），NKAはニューロキニン2受容体（NK2R），NKBはニューロキニン3受容体（NK3R）に対して高い親和性を示す。従って，哺乳動物においては3種類のタキキニンペプチドが存在し，それぞれのペプチドに対応する異なる受容体が存在し，ペプチドと受容体が1対1の関係にあることを示している。