カルモデュリン結合蛋白質—カルデスモンの生理機能について

Calmodulin-binding protein: functional aspect of caldesmon

　細胞内Ca^2＋メディエーターの一つであるカルモデュリンが発見され，広汎な細胞機能に関与していることが示唆されるようになってはや20年が経過する。カルモデュリン発見当時，研究の中心はカルモデュリンの細胞内作用機作，ことにCa^2＋・カルモデュリン依存性酵素群の検索に置かれた。その後，酵素活性を持たない一連の細胞骨格関連カルモデュリン結合蛋白質群（サイトキャルビン，cytocalbin；cytoskeleton-interacting calmodulin-binding proteinの略名）が発見あるいは同定され，現在ではCa^2＋・カルモデュリンを介する細胞骨格制御系の研究が展開されている。これらの研究結果から，カルモデュリンは酵素系とサイトキャルビン系の機能制御を介して，細胞機能発現に関与していることが次第に明らかになってきた。カルモデュリンを介する情報伝達系についてはこれまでにいくつかの総説で述べてきたので^1-4），本稿では代表的サイトキャルビンであるカルデスモンを中心にその生理機能について述べてみたい。この蛋白質は発見後7年を経た現在，各国の研究者からの報告が相次いでいる。しかしながら，今なお各研究室間で矛盾した成果が報告されるなど一定した結論には至っていない。ここではその問題点にもふれながら，カルデスモンの生理機能を通してCa^2＋による収縮系制御機作を概観してみたい。