好中球エラスターゼ

1．はじめに

　好中球の中には多くの蛋白分解酵素（プロテアーゼ）が含まれているが，その中に好中球エラスターゼ（または顆粒球エラスターゼ，granulocyteelastase；　GEL, EC3,4.21.37）がある．この酵素は1976年にBaughら^1）によって分離精製されたもので，分子量約30,000の3つのアイソザイムが存在するプロテアーゼで，膵臓から分泌されるエラスターゼIとは異なるもので，作製された抗体もまったく交差しない．

　好中球は食細胞や炎症の刺激あるいは損傷を受けると，GELを放出し，血中ではプロテアーゼインヒビターであるα_1）アンチトリプシン（α_1）―AT）やα_2）―マクログロブリン（α_2）―M）とたちどころに結合し，不活性化された状態で存在している^2）（図1）．血中でのインヒビターとの結合は約90％がα_1）―ATと，残りの10％がα_2）―Mと結合していると推定されている^3）．したがって，GELの活性測定を行っても，血中ではほとんど検出されない（半減期は約60分間）．現在では，GELそのものを測定するのではなく，インヒビターであるα_1）―ATとの複合体（α_1）―GELc）として抗体を用いて検出する方法が採られている．