ジフテリア毒素

Diphtheria toxin

　■構造および特性

　ジフテリア毒素は，分子量約60Kの単純タンパク質で，Corynebacterium diphteriaeに毒素遺伝子（tox）を持つβファージが感染または溶原化したとき，菌体外に分泌される。タンパク質合成伸長因子（EF-2）を，ADP-リボシル化して失活させる酵素活性を持ち，感受性動物および由来の細胞を死に至らしめる^1,2）。毒素タンパク質の構造は機能分担されている（図1）。還元剤の存在下，トリプシンで温和に処理すると，フラグメントA（分子量約20K）とフラグメントB（分子量約40K）に分離する。フラグメントAはADPリボシル化活性を持ち，フラグメントBは感受性細胞表面のリセプターに結合し，フラグメントAを細胞内に送り込む活性をもっている。フラグメントAのみを産生する変異株も樹立されている。フラグメントAの活性は，真核細胞のEF-2に特異的で，植物，動物，酵母に至るまで働くが，原核細胞性のバクテリアおよびミトコンドリアのEF-Gには働かない。一方，毒性は，細胞膜上のリセプターの有無によって左右されるので，働く範囲が狭まり，ヒト，サル，ハムスター，モルモット，ニワトリ由来の細胞は感受性だが，マウスとラット由来の細胞は非感受性である。マウス，ラット由来の細胞には，PseudomonasのエクソトキシンAが効く。