筋小胞体のATPase反応とCa2+輸送の共役機構

Coupling mechanism between the ATPase reaction and Ca2+translocation in sarcoplasmic reticulum

　筋肉から単離された筋小胞体（SR）がMg²⁺とATP　の存在下で外液のCa²⁺を強く吸収することがHasselbachと牧之瀬^1），および江橋とLipmann^2）によって発見されてから今日に至る約20年間にSRのCa²⁺能動輸送の研究は長足の進歩を遂げ，Na⁺，K⁺輸送系とならんでその分子機構が最も明らかになった膜系として注目されている。SRが他の膜系と比べカチオン能動輸送を研究する上で多くの優れた利点を有することが発展の大きな理由となっている。すなわち①SRは筋肉から比較的簡単に調製出来る上，能動輸送の中心的役割を果すCa²⁺，Mg²⁺依存性ATPaseが膜蛋白の大部分を占め，他の酵素活性は無視出来る。②Ca²⁺輸送とATP分解反応の共役が堅く，広い条件で両者の化学量論比は2に保たれている。そのためCa²⁺輸送系は完全に可逆的で，Ca²⁺ポンプの逆流に伴ってADPとPiからATP　が形成される。③基質，反応産物，およびカチオンが膜に作用する方向（側性）が明確に区別される。逆にこの区別は界面活性剤やイオノフォアを用いて酵素活性を失うことなく容易に取除くことが出来る。その他④外液のCa²⁺やMg²⁺濃度はEGTAやEDTAで正確に調節出来，また膜内部のCa²⁺濃度は蓚酸やPiで調節が可能である等，能動輸送の研究に欠くことの出来ない数多くの利点を兼ね備えている。