抗体の構造

The Structure of Antibodies

　抗体はそれに対応する抗原と特異的に反応する特性をもつた蛋白質で，血清中の主としてγ₂グロブリンにあることは，1937年Tiseliusによつて彼の電気泳動法ではじめて認められた。もつとも遅い易動度をもつた分子量15万の7Sグロブリンで総γグロブリン量の85〜90％を占める。また超遠心法が発達して7Sグロブリンより大きな分子量（90〜100万）をもつた，より早い易動度を示すγ_1M，β_2Mまたは19Sγグロブリンが第2の抗体分画として認められた。さらにGrabarとWilliams^1）が免疫電気泳動法を創案し，これを用いてはじめてγ_1Aまたはβ_2Aグロブリンの存在を認め，のちに抗体活性が証明された^2,3）。このグロブリン分画は7S-15Sと分子量の不均一なグロブリンである。これら3群の血清グロブリンは全て抗体蛋白とみなされる。たとえば無菌飼育動物では正常の10％にもみたないグロブリンが，普通の環境に動物がさらされると急激にγグロブリンの増加をきたすことから当然推定されよう^4）。その意味でこれら蛋白を免疫グロブリン，（Immunoglobulin）と総称し^5），最近WHOの提唱^6）によつてIgと略記し，γ₂，γ_1A，γ_1MグロブリンをそれぞれIgG IgA，IgMと呼ぶことになつた。