尿蛋白

はじめに

　免疫グロブリンは抗体であり，その基本構造は重鎖（heavy chain）と軽鎖（light chain）が1対ずつ結合した二量体から成る（図1）．重鎖はγ，α，μ，δ，εの5つのクラスに，一方軽鎖はκ，λの2つのタイプからなる．重鎖と軽鎖とのN末端110アミノ酸残基は可変部と呼ばれ，複雑な抗原構造に応じてアミノ酸配列を変えて，1対1に抗原に特異的に結合し除去，処理して生体の恒常性を維持している．言い換えれば，無数の可変部の異なる抗体がこれと対応する産生細胞（多クローン）から分泌されており，この理由から電気泳動上γ分画が幅広い不均一な荷電のピークとして観察される．

　多発性骨髄腫，原発性マクログロブリン血症（クラスはIgM），リンパ腫など，免疫グロブリン産生細胞が腫瘍性に増殖すると，可変部の構造が均一な成分が産生され，電気泳動上γ分画を中心に，シャープなピークとして観察される．単一のクローンから産生されていることから，これをモノクローナル蛋白（M蛋白）と呼んでいる．