もう一つのIL-2レセプター

　1976年にT細胞増殖因子として発見されたインターロイキン2（IL-2）は，1981年，標識IL-2を用いた結合試験により，他のペプチドホルモンと同様に，活性化T細胞表面上に存在する特異的結合部位（レセプター）に結合することにより，その作用を発揮することが明らかにされた．同じころ，活性化T細胞に対する抗体として作製された抗Tac抗体が，その後の研究により，IL-2レセプターを認識することが判明し，この抗体を用いてヒトIL-2レセプターの構造と機能の研究が進んだ．その結果，IL-2レセプターは，251個のアミノ酸から成る蛋白骨格に多数の糖鎖がついた，分子量約55000の糖蛋白で，IL-2の結合する細胞質外の部分，19個のアミノ酸から成り疎水性で細胞膜を貫く部分，および13個のアミノ酸から成る細胞質内の部分，の三つの部分で構成されていることが明らかになった．

　このように，IL-2レセプター（Tac）のcDNAがクローニングされ，そのアミノ酸配列が解明されたが，いくつかの重要な問題点が残った．すなわち，Tac cDNAの発現実験では，線維芽細胞においては，低親和性IL-2レセプターのみしか発現せず，高親和性を決定する因子が不明であること，IL-2レセプターの細胞質内の部分は短く，そのシグナル伝達機構が不明であること，さらに抗Tac抗体とは反応しないにもかかわらず，IL-2に反応する細胞が存在すること．これらの事実から，抗Tac抗体で認識されるIL-2レセプター以外に，IL-2結合蛋白あるいは，IL-2レセプター関連蛋白の存在を予想する研究者は少なくなかった．