ミエリンの酵素

　1960年代にはミエリンはそれ自身代謝的に安定であるばかりでなく酵素活性も有さないという説が一般に受け入れられていた^1）。しかしながらミエリンの個々の構成物質はそれぞれ異なった速度で代謝回転していることがわかってきたし，ある種の酵素はミエリンに結合していることを示す証拠が得られている。中枢神経ミエリンに比較的特異的に結合していると思われる酵素が現在までに少なくとも二つ知られている。一つはわれわれが最初に報告した2′：3′-環状ヌクレオチド3′-フォスフォヒドロラーゼ^11〜15）であり，もう一つはコレステロールエステル水解酵素の一種で至適pH 7.2の酵素^6〜8）である。このほかにLeu-Gly-Glyを基質にしたときのアミノペプチダーゼがミエリンの内在性酵素として報告されている^5）。また精製ミエリンにはミエリン塩基性タンパクのリン酸化および脱リン酸化を触媒する酵素^3,18,19）やセレブロシド合成の最終段階を触媒するUDP-ガラクトース：セラミドガラクトース転移酵素^4）が含まれている。前者はミエリンに特異的な酵素であるかどうか不明であり後者は部分的にミエリンに結合しているものである。