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緒言
インテグリンは2つのサブユニット(α鎖,β鎖)からなる細胞膜貫通型の細胞表面蛋白質であり,またα/βの組み合わせにより細胞外基質との接着特異性を有するレセプター群である。個々のレセプターは,認識する相手,すなわちリガンドを通常複数個有する。このうちα3β1はラミニン,コラーゲン,フィプロネクチン,インベイシン,エピリグリンをリガンドとし,α5β1はフィプロネクチン,インベイシンをリガンドとしている1)。
これまでわれわれは細胞外基質であるラミニン,タイプIVコラーゲン,フィプロネクチンの局在を頭頸部癌組織において免疫組織学的手法を用いて観察し,癌胞巣周囲のラミニン陽性度の低いものにリンパ節転移が多いことを報告した2)。今回はラミニン,フィプロネクチンのレセプターであるインテグリンα3,α5の局在を免疫組織学的手法を用いて検討したので報告する。
The immunohistochemical localization of integ-rin α3 and α5 was observed in primary lesions of 48 head and neck cancer patients. Cancer cells showed positive staining to them in most of patients. The patients were classified to two groups, according to the staining intensity. The patients in whom the expression of integrin α3 was weaker than that in the basal cells of the nomal oral mucosa showed the high risk of lymph node metastases (p<O.05). While, the patients in whom the expression of α3 or α5 was equal or stronger than that in the normal cell showed the increase of keratinization (p<0.01).
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