神経組織におけるグリコーゲン代謝の組織化学

Histochemical Observation of Glycogen Metabolism in Nerve Tissues

I．緒言

　代謝性神経疾患や神経疾患時の代謝異常により，神経組織細胞の機能にある種の異常が出現することは容易に考えられ，それを形態学的に把握してこの方面の不明因子の解明に役だてようとする研究は多くはない。神経組織のグリコーゲン代謝はきわめて重要な代謝の基本をなしているにもかかわらず，なお不明な点が多い。それはグリコーゲンを形態学的に捕えることが比較的むずかしい点も影響しているが，それよりもグリコーゲン合成ならびに分解の機構が明らかにされたのが比較的近年のことである点も影響している。

　筋肉や肝組胞などでは，組織化学的に，ブドウ糖1燐酸から酸性域（pH 5.7）でphosphorylase作用により，またウリジン2燐酸ブドウ糖（UDPG）から弱アルカリ域（pH 7.4）でUDPG-glycogen transferase（glycogensynthetase）作用により，容易にグリコーゲン合成が起こるということが証明されている（武内ら^1）−6））。生理的にはブドウ糖1燐酸からUDPG系を通してのグリコーゲン合成とphosphorylase系を通しての分解があつてcyclic pathwayが考えられている（Coriら，Stettenら^7））。それらの相互関係は組織化学的にも観察される（武内ら^8），白石ら^9））。

　Polysaccharide is histochemically easily synthesizedfrom glucose-1-phosphate by the phosphorylase andbranching enzyme activities anywhere in nervetissues in the suitable substrate mixture. Activephosphorylase is demonstrable in nerve cell bodiesas well as in nerve fibers, but it is varied in intensityby the art of nerve cells. The activity is stimulatedby muscle adenylic acid as well as ATP, magnesiumions, and glucagon, and is inhibited by phlorizinand cobaltous ions (only except the reaction in nervecell bodies). Fluoride stimulates the histochemicalreaction for phosphorylase, because of inhibitionof phosphorylase-phosphatase.

　Polysaccharide synthesis from uridine-cliphos-phoglucose by the UDPG-glycogen synthetase mayoccur sparingly in nerve tissues as well, althoughit is very difficult in histochemistry.