コラーゲン特異的ストレス蛋白質

Collagen-specific stress protein

　HSP47（Heat Shock Protein 47）は，1986年に永田らによって発見されたコラーゲン特異的ストレス蛋白質である^1）。分子量は47,000。他のストレス蛋白質に較べ塩基性で，等電点はおおよそpI＝9.0である。また，アミノ酸配列からセリンプロテアーゼインヒビター（serpin）ファミリーに属することが明らかにされている^2）。一般にストレス蛋白質は，変成蛋白質のみならずさまざまな正常蛋白質に結合し，代謝および機能発現を調節していると考えられている。しかし，コラーゲン結合蛋白質として単離されたHSP47は，コラーゲンに基質特異性を有する点でユニークなストレス蛋白質であるといえる。

　HSP47の発現はコラーゲンの発現と非常によく一致し，コラーゲンを産生する細胞では構成的な発現が認められる。その発現量は細胞の悪性転換，分化などに感受性を持つことが知られている。例えば，SV40でBalb／3T3細胞をトランスフォームさせるとHSP47発現量は著しく減少したが，このときⅠ型コラーゲンの発現量も同時に減少した^3）。また，マウステラトカルシノーマF9細胞にレチノイン酸などを用いて分化を誘導すると，HSP47およびⅣ型コラーゲン量が著しく増加した^4）。