ミオシン

Myosin

I．はじめに

　脳のシンポジウムに筋収縮性タンパク質の講演が組み込まれた背景には，おそらく両興奮組織に共通な分子機構があるかどうかという問題意識があるものと思われる。

　現在，エネルギー転換機構としてNa-ポンプ，Ca-ポンプおよびミオシンなどのATPaseの作用機構が，互いにかなり共通の面を持っていることが明らかにされているが^1），神経組織はその機能が大きく収縮とは異なっているので，全体の分子機構にはあまり共通性はないものと思われる。

　The rod-like myosin molecule of 500,000 daltons composed of two main subunits (heavy chain) has two heads, each of which contains two light chains and has distinct ATPase activity, possessing E ･ ADP ･ Pi and E ･ ATP as enzyme-substrate complex, respectively.

　Actin greatly accelerates the decomposition of the reactive E ･ ADP ･ Pi complex (actomyosin type ATPase) and induces a marked conformational change around the region containing specific sulfhydryl groups, S₁₎ and S₂₎. These changes are assumed to be related to the development of a driving force for sliding of myosin-filament along actin-filament.