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Shinkei Kenkyu no Shinpo Volume 19, Issue 4 （August 1975）

神経研究の進歩 19巻4号（1975年8月発行）

Japanese English

特集第10回脳のシンポジウム

Ⅳ．筋肉の蛋白

ミオシン Myosin 関根隆光 ¹ Takamitsu SEKINE ¹ ¹順天堂大学医学部生化学教室 ¹Department of Biochemistry, School of Medicine, Juntendo University pp.786-790

発行日 1975年8月10日 Published Date 1975/8/10

DOI https://doi.org/10.11477/mf.1431903772

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Abstract 文献概要
1ページ目 Look Inside

I．はじめに

　脳のシンポジウムに筋収縮性タンパク質の講演が組み込まれた背景には，おそらく両興奮組織に共通な分子機構があるかどうかという問題意識があるものと思われる。

　現在，エネルギー転換機構としてNa-ポンプ，Ca-ポンプおよびミオシンなどのATPaseの作用機構が，互いにかなり共通の面を持っていることが明らかにされているが^1），神経組織はその機能が大きく収縮とは異なっているので，全体の分子機構にはあまり共通性はないものと思われる。

　The rod-like myosin molecule of 500,000 daltons composed of two main subunits (heavy chain) has two heads, each of which contains two light chains and has distinct ATPase activity, possessing E ･ ADP ･ Pi and E ･ ATP as enzyme-substrate complex, respectively.

　Actin greatly accelerates the decomposition of the reactive E ･ ADP ･ Pi complex (actomyosin type ATPase) and induces a marked conformational change around the region containing specific sulfhydryl groups, S₁₎ and S₂₎. These changes are assumed to be related to the development of a driving force for sliding of myosin-filament along actin-filament.