血清アミラーゼ

アミラーゼの臓器分布

　血清アミラーゼ活性の測定は，1917年すでに臨床検査として行われていたように，酵素検査の中では最も古いものであるが，いまもってこの血清アミラーゼの臓器由来ほど不明な酵素はない．

　アミラーゼ（α-amylase，EC 3.2.1.1，系統名は1,4-α-D-glucan glucanohydrolase）は，1,4-α-D-グルコシド結合をもつ多糖類（でん粉，グリコーゲンなど）から，このグルコシド結合を2〜4個有する寡糖類にまで幅広く作用し，これらのグルコシド結合を切断（加水分解）する酵素である．古くからアミラーゼは唾液や膵液に多く含まれており，糖質の消化に関与していることが知られてきた．しかし唾液腺や膵以外の臓器にも多少のアミラーゼが存在している．表1はラット組織におけるアミラーゼ活性の相対濃度を比較したものであるが^1），十二指腸では膵の2.31％に相当する量のアミラーゼが存在する．しかしそれ以外の臓器アミラーゼは血清とほぼ同じか，それよりも少ない量であることがわかる．唾液腺は膵と同様にアミラーゼが多く，馬場^2）によるとヒト唾液腺上清分画中のアミラーゼ活性は22,000IU/g蛋白であり，膵の21,200IU/g蛋白とまったく同じ値を示している．そして肺では36.31，肝では7.33IU/g蛋白で，それぞれ膵の0.17％，0.03％ときわめて微量存在しているにすぎない．