1）トランスフエリン

　トランスフェリン（Tf）はその名のとおり鉄を輸送する蛋白質で，栄養素としての鉄（Fe）を，吸収部位（小腸，細網内皮系など），貯蔵部位（肝臓，脾臓など），そして利用部位（各種細胞，特にヘモグロビン産生細胞など）の間を体液を介して輸送し，各細胞に効率よくFeを供給する^1）．近年の細胞生物学的研究により，すべての細胞の生存，増殖，分化などにはFeが必須であることが知られるようになった．生体内では細胞へのFeの供与は，すべて細胞膜に存在するTf受容体を介して行われる^2）．

　Tfはアスパラギン残基に結合したN-配糖型の糖鎖（ヘキソース，ヘキソサミン，フコース，シアル酸）を持ち，分子量がおよそ80,000の糖蛋白質（アミノ酸残基数679，糖含量約6％）で，そのペプチド，糖鎖両部分の構造も明らかにされている．N端側半分（N-ドメイン）とC端側半分（C-ドメイン）で高度の相同性がみられ，このことからTf分子は遺伝子重複によって生じたのであろうと考えられている．Tfの等電点はおよそ5～6であるが，それらは糖鎖末端のシアル酸残基数やFeの結合状態，あるいはペプチドの一次溝造によって異なる．電気泳動などによる分析において，一つの個体に異なるTf分子種が検出されるが，それには上記の等電点の違いが原因している．