免疫グロブリン

　免疫グロブリン（Ig）は，抗原投与によって得られる抗体と，共通する構造をもつ蛋白質に対する総称であって，抗体として，特定の抗原との反応性を見出せなくても，構造上の特徴が，表　に示したものと共通すれば，Igとして分類される．Igの基本的な構造は，2本のH鎖と2本のL鎖が非共有結合とS-S結合によって結ばれた4本鎖構造である（図1）．Igには，IgG，IgA，IgM，IgD，IgEの5つのクラスが存在し，各クラスのIgの構造は，このような基本構造の範囲内で少しずつ異なっており，これが各クラスのIgに特有な機能発現と密接に関連している．4本鎖構造と同様に重要な構造上の特徴はドメイン構造である．図1に円筒で示してあるのがドメインとよばれる構造単位で，2層のβ-構造がS-S結合で結ばれたimmunoglobulinfoldとよばれる構造をもっている．各ドメインは，それぞれ，独自の機能をもっているが，その機能発現にはドメイン間の相互作用が重要で，V_L-V_H，C_H1-C_L，C_H3-C_H3の間には非共有結合による相互作用が（C_H1とC_Lの間にはS-S結合も存在する），C_H2-C_H2間には鎖間S-S結合が存在して，ドメイン間相互作用に寄与している．IgGを例に，Igの代表的な機能と構造の関係を述べることにする．