ビトロネクチンと線溶系

　ビトロネクチン（VN）は，本来細胞接着仲展因子としての役割を担っているが，補体蛋白質のS―プロテインと同一であることが判明した．さらには凝固系のトロンビン／アンチトロンビンⅢ（T-AT）複合体を含め，広く，トロンビン／セリンプロテアーゼインヒビター（SERPIN）複合体と結合し，スカベンジャーとしての役割や，線溶系のSERPINであるプラスミノゲンアクチベーターインヒビター1（PAI-1）と結合し，組織に限局させ，線溶活性の制御に関与していると考えられている．

　最近ではさらに，PAI-1のみでなく，線溶因子のほとんどすべてと結合し，そのモジュレーターとしての役割がクローズアップされてきつつある．VNの特徴的なことは，血中に存在するnative-form （nVN）とマトリックスへ吸着やurea処理して得られるactive-form （aVN）とは構造的に大変異なっており，aVNはヘパリン結合ドメイン（HBD）やソマトメジンBドメイン（SBD）が露呈され，ヘパリン結合活性やVN多量体（VN-multimers）形成を促進させる．VN-multimersは強力なヘパリン結合活性を有し，血小板凝集にも関与．しており，vWF-multimersと近似した性格を有すると推定される．