組織プラスミノゲンアクチベーター

　生体内にフィブリンができると，その中に吸着したプラスミノゲンが，組織から遊離したプラスミノゲン・アクチベーター（PA）により活性化されてプラスミンが生じ，このプラスミンがフィブリンの固相上で線溶を起こす．このPAとしては，組織中に存在する組織性PAと尿中に存在するウロキナーゼ（UK）が古くから知られていた．したがって，組織から抽出されるPAはすべて組織性PAとして一括して呼ばれていた．しかし，1980年代に入り，UKと抗原性を同じくするPAが組織にも広く存在することが認められた結果，組織から抽出されるPAについては，ヒトメラノーマ培養液から抽出，純化されたPAと抗原性を同じくする組織性PAをt-PAと呼び，UKと抗原性を同じくするPAをu-PAと明確に区別して呼ばれるようになった．

　このt-PAはアミノ酸残基527（分子量7.2万）から成る一本鎖の糖蛋白である．この一本鎖t-PAは，生じたプラスミンや組織カリクレイン，活性凝固第X因子により，図の矢印で示す275番目のArgと276番目のIleの間が切断されて二本鎖のt-PAとなり，プラスミノゲンに働くと考えられている．しかし，一本鎖と二本鎖t-PAの間にはPA活性はほとんど差がなく，プラスミンを活性化するとともに，合成基質に対しては程度の差はあるが各種Arg，Lysのエステル，あるいはアミドを分解する．特に最近はt-PAに特異性の高いH-D-Ile-Pro-Arg-pNAのようなクロモザイム基が開発され，測定に利用されている．