解答と解説

　LD（EC1.1.1.27）は解糖系の最終段階において，ピルビン酸と乳酸を触媒する酵素である．補酵素はNAD，分子量約14万，H（B）およびM（A）の2種のサブユニットからなる4量体である．臓器分布は腎臓，骨格筋，肝臓，心筋など広く分布し，各臓器の細胞障害を反映する逸脱酵素である．さらに，電気泳動像では5つのアイソザイムが検出され，臓器の特定に役立つ．特に，LDアイソザイム1，2型優位パターンとして，心筋梗塞，溶血性貧血，5型優位パターンとして急性肝炎，肝細胞癌などがある．

　測定法は乳酸基質法（pH8.8）が常用基準法となり，NADHの増加を340nmで測定する．生理的な変動として，新生児・乳児から学童期くらいまでは活性値が高く，また激しい運動後に上昇し，数日間高値を示す．検体の安定性は，低温失活（特にLD₄，LD₅）があるため冷蔵保存は避けること，溶血の影響を強く受けるので注意を要することが挙げられる．基準値は，LD総活性120〜220U/L（JSCC標準化対応法，学生用），LDアイソザイムLD-1：20.0〜31.0％，LD-2：28.8〜37.0％，LD-3：21.5〜27.6％，LD-4：6.3〜12.4％，LD-5：5.4〜13.2％（電気泳動法）となる．臨床的にはLDアイソザイムパターンとLD/AST比を組み合せると，原因となる由来組織の究明や疾患の推定に役立つ．