SH3ドメイン結合モチーフ

　［アミノ酸配列］

　表1参照。SH3ドメインは，SH2ドメインと共にチロシンキナーゼ情報伝達系の中核をなすものとして，そのタンパク質-タンパク質相互作用の結合様式が，生化学的，構造生物学的分析も含めて，かなり詳細に解析されてきた。SH3ドメインは酵母も含むすべての真核生物において見出されており，より普遍的な役割を持つものと考えられている（詳細は，該当項参照）。

　歴史的には最初のSH3ドメイン結合タンパク質は，SH3ドメイン融合タンパクをプローブとして，バクテリオファージの発現ライブラリーをスクリーニングすることにより発見された^1）。以降，数多くのSH3ドメイン結合タンパク質がアフィニティークロマトグラフィー，酵母two hybrid system，ペプチドライブラリースクリーニングなどにもよって次々と採られ，これらの分子中のSH3ドメイン結合部位（SH3リガンド）に共通の構造的特徴が存在することが，次第に明らかになってきた。すなわち，基本的には表1上部のようにこれらのリガンドは構造上PxxPをコアとする左向きポリプロリン－2（PP-Ⅱ）ヘリックス構造を有するのである（図1参照）。